MAKALAH BIOKIMIA
ENZIM
PROGRAM STUDI ANANLIS KESEHATAN
FAKULTAS ILMU KESEHATAN
UNIVERSITAS MUHAMMADIYAH PALANGKARAYA
KATA PENGANTAR
Puji syukur kita kehadirat
Tuhan Yang Maha Esa Allah SWT. Yang atas rahmatnya saya dapat menyelesaikan
tugas pengganti Biologi Kimia tentang Makalah Enzim ini dengan baik tanpa
kurang suatu apapun.
Adapun makalah ini dibuat
untuk mengganti nilai dan juga sebagai media pembelajaran. Dalam penyusunan ini
ada kesalahan dan juga kelalaian saya mohon maaf yang sebesar – besarnya.
Palangkaraya, 24 juni 2015
Hormat saya
Yanuardi Ikhsan
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar
Belakang
Unsur-unsur
kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap reaksi
kimia organik dibutuhkan katalisator untuk mempercepat reaksi kimia. Enzim
memiliki fungsi sebagai biokatalisator yaitu mempercepat proses suatu reaksi
kimia tanpa ikut terlibat dalam reaksi tersebut. Maksudnya, enzim tidak ikut
berubah menjadi produk melainkan akan kembali ke bentuk asalnya setelah reaksi
kimia selesai. Enzim mengubah molekul awal zat, substrat, menjadi hasil reaksi
yang molekulnya berbeda dari molekul awal (produk).
Enzim
merupakan zat yang paling menarik dan penting di alam. Pertama, sangat penting
untuk menyadari bahwa enzim bukanlah benda hidup. Mereka benda mati, sama
seperti mineral. Tapi juga tidak seperti mineral, mereka dibuat oleh sel hidup.
Enzim adalah benda tak hidup yang diproduksi oleh sel hidup.
Oleh
karena itu, enzim sudah tidak diragukan memiliki peran yang sangat penting
dalam kehidupan. Tidak hanya dalam kehidupan manusia, tetapi bagi hewan dan
tumbuhan. Bahkan bisa dikatakan bahwa enzim berperan penting dalam kelangsungan
alam ini.
1.2 Rumusan
Masalah
1. Bagaimana sejarah perkembangan enzim?
2. Apa pengertian enzim?
3. Bagaimana tata nama, klasifikasi dan spesifikasi
enzim?
4. Jelaskan ciri – ciri enzim
5. Jelaskan sumber – sumber enzim?
6. Jelaskan jenis – jenis enzim?
7. Bagaimanakah struktur dari enzim?
8. Jelaskan sifat – sifat enzim?
9. Apa sajakah faktor – faktor yang mempengaruhi
enzim?
10. Apa sajakah Peranan dan Fungsi Enzim Dalam
Kehidupan?
1.3 Tujuan
1. Agar dapat mengetahui sejarah perkembangan enzim.
2. Agar dapat mengetahui pengertian, tata nama,
klasifikasi, dan spesifikasi enzim.
3. Agar dapat memahami ciri – ciri dari enzim
4. Agar dapat mengetahui sumber – sumber
5. Agar dapat mengetahui jenis – jenis enzim
6. Agar dapat memahami struktur dari enzim
7. Agar dapat mengetahui Sifat – sifat enzim
8. Agar dapat mengetahui faktor – faktor yang
mempengaruhi enzim
9. Agar dapat mengetahui Peranan dan Fungsi Enzim
Dalam Kehidupan
BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Sejarah
Enzim
Hal-hal
yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan
tinggi, enzimologi tidak dipelajari sebagai satu jurusan tersendiri, tetapi
sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama
dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan
cabang-cabang ilmu pertanian.
Pada
akhir tahun 1700-an dan awal tahun
1800-an, pencernaan daging oleh sekresi perut dan konversi pati menjadi gula
oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal
ini terjadi belum diidentifikasi.
Pada
abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis
Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital
yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan
diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa
"fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan
dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel
tersebut."
Pada
tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali
menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang
berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses
ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati
seperti pepsin, dan kata ferment
digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme
hidup.
Pada
tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi
untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup.
Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula
difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ia menamai
enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Pada
tahun 1907, ia menerima penghargaan nobel dalam bidang kimia atas riset biokimia
dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya. Mengikuti praktek Buchner,
enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim
tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase
ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan
enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi
(contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).
Penemuan
bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada
sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa
aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti
Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa
enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun
1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasienzim urease dan menunjukkan
bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni
dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan
Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin.
Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.
Penemuan
bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim
ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan
pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih,
yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan
oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan
dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini
menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami
bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.
2.2 Pengertian
Enzim
Enzim
adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam
protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan
protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis
bereaksi dalam suatu reaksi kimia.
Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim,
molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul
tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Jenis produk
yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter.
Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup
cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai
promoter.
2.3 Ciri-Ciri Enzim
Ciri
– ciri dari enzim ialah sebagai berikut :
o Merupakan
sebuah protein, Jadi sifatnya sama dengan protein yaitu dapat menggumpal dalam
suhu tinggi dan terpengaruh oleh temperatur.
o Bekerja secara
khusus, Artinya hanya untuk bekerja dalam satu reaksi saja tidak dapat
digunakan dalam beberapa reaksi.
o Dapat digunakan
berulang kali, Enzim dapat digunakan berulang kali karena enzim tidak berubah
pada saat terjadi reaksi.
o Rusak oleh
panas Enzim tidak tahan pada suhu tinggi, kebanyakan enzim hanya bertahan pada
suhu 500˚C, rusaknya enzim oleh panas disebut dengan denaturasi.
o Dapat bekerja
bolak – balik, Artinya satu enzim dapat menguraikan satu senyawa menjadi
senyawa yang lain. ISOZIM Isozim atau Iso-enzim adalah dalam suatu campuran
terdapat lebih dari satu enzim yang dapat berperan dalam suatu substrat untuk
memberikan suatu hasil yang sama. Keuntungan bagi tumbuhan yang mengandung
isoenzim adalah karena isozim – isozim tersebut akan memiliki tanggapan yang
berbeda terhadap faltor – faktor lingkungan. Setiap isozim dihadapkan pada
lingkungan kimia yang berbeda dab masing – masing berperan pada posisi yang
berbeda dalam lintasan metabolic.
2.4 Tata Nama
Enzim
Nama
enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia
kataliskan dengan akhiran -ase.
Misalnya :
o Enzim yang
mengkatalisis pati (amilum ) diberi nama amilase.
o Enzim yang
mengkatalisis lemak (lipos) diberi nama lipase.
o Enzim yang
mengkatalisis protein diberi nama proteinase
o Atau diberikan
nama sesuai dengan tipe reaksi kimia, misalnya :
dehidrogenase, oksidase,dekarboksilase asilase esterase dll.
2.5 Sumber
enzim
Berbagai
enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan tumbuhan, hewan,
dan dari mikroorganisme yang terseleksi. Enzim yang secara tradisional
diperoleh dari tumbuhan termasuk protease (papain, fisin, dan bromelain),
amilase, lipoksigenase, dan enzim khusus tertentu. Dari jaringan hewan, enzim
yang terutama adalah tripsin pankreas, lipase dan enzim untuk pembuatan
mentega. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin pankreas,
lipase, dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari kedua sumber tumbuhandan hewan
tersebut mungkin timbul banyak persoalan, yakni: untuk enzim yang berasal dari
tumbuhan, persoalan yang timbul antara lain variasi musim, konsentrasi rendah
dan biaya proses yang tinggi. Sedangkan yang diperoleh dari hasil samping
industri daging, mungkin persediaan enzimnya terbatas dan ada persaingan dengan
pemanfaatan lain. Sekarang jelas bahwa banyak dari sumber enzim yang
tradisional ini tidak memenuhi syarat untuk mencukupi kebutuhan enzim masa
kini. Oleh karena itu, peningkatan sumber enzim sedang dilakukan yaitu dari
mikroba penghasil enzim yang sudah dikenal atau penghasil enzim-enzim baru
lainnya.
Program
pemilihan produksi enzim sangat rumit, dan dalam hal tertentu jenis kultivasi
yang digunakan akan menentukan metode seleksi galur. Telah ditunjukkan bahwa
galur tertentu hanya akan menghasilkan konsentrasi enzim yang tinggi pada
permukaan atau media padat, sedangkan galur yang lain memberi respon pada
teknik kultivasi terbenam (submerged), jadi teknik seleksi harus sesuai dengan
proses akhir produksi komersial.
Beberapa sumber enzim disajikan dalam tabel berikut:
Enzim
|
Sumber
|
α-amilase
|
Aspergillus
oryzae
Bacillus
amyloliquefaciens
Bacillus
licheniformis
|
β-glukonase
|
Aspergillus
niger
Bacillus
amyloliquefaciens
|
Glucoamylase
|
Aspergillus
niger
Rhizopus
sp
|
Glukosa
isomerase
|
Arthobacter
sp
Bacillus
sp
|
Lactase
|
Kluyveromyces
sp
|
Lipase
|
Candida
lipolytica
|
Pectinase
|
Aspergillus
sp
|
Penicilin
acylase
|
Eschericia
coli
|
Protease,
asam
|
Aspergillus
sp
|
Protease,
alkali
|
Aspergillus
oryzae
Bacillus
sp
|
Protease,
netral
|
Bacillus
amyloliquefaciens
Bacillus
thermoproteolyticus
|
Pullulanase
|
Klebsiela
aerogenes
|
2.6 Jenis-Jenis
Enzim
a. Rennet
Rennet
adalah enzim yang digunakan dalam proses pembuatan keju (cheese) yang terbuat
dari bahan dasar susu. Susu adalah cairan yeng tersusun atas protein yang
terutama kasein yang dapat mempertahankan bentuk cairnya. Rennet merupakan
kelompok enzim protease yang ditambahkan pada susu pada saat proses pembuatan
keju. Rennet berperan untuk menghidrolisis kasein terutama kappa kasein yan
berfungsi mempertahankan susu dari pembekuan. Enzim yang paling umum yang
diisolasi dari rennet adalah chymosin. Chymosin dapat diisolasi dari beberapa
jenis binatang, mikroba atau sayuran, akan chymosin yang berasal dari
mikroorganisme lokal atau asli yang belum mendapat rekayasa gebetik kadang
aplikasinya dalam pembuatan keju atau cheddar menjadi kurang efektif.
b. Laktase
Lactase
adalah enzim likosida hidrolase yang berfungsi untuk memecah laktosa menjadi
gula penyusunnya yaitu glukosa dan galaktosa. Tanpa suplai atau produksi enzim
laktase yang cukup dalam usus halus, akan menyebabkan terjadinya lactose
intolerant yang mengakibatkan rasa tidak nyaman diperut seperti kram, banyak
buang gas, atau diare) dalam saluraqn cerna selama proses pencernaan
produk-produk susu. Secara komersial laktase digunakan untuk menyiapkan
produk-produk bebas laktosa seperti susu. Ini juga dapat digunakan untuk
membuat es krim untuk membuat cream dan rasa produk yang lebih manis. Laktase
biasanya diisolasi dari yeast (Kluyveromyces sp.) dan fungi (Aspergillus sp.).
c. Katalase
Katalase
adalah enzim yang dapat diperoleh dari hati sapi (bovine livers) atau sumber
microbial. Dan digunakan untuk mengubah hydrogen peroksida menjadi air dan
molekul oksigen. Enzim ini digunakan secara terbatas pada proses produksi keju.
d. Lipases
Lipase
digunakan untuk memecah atau menghidrolisis lemak susu dan memberikan flavour
keju yang khas. Flavour dihasilkan oleh karena adanya asam lemak bebas yang
diproduksi ketika lemak susu dihidrolisis. Selain pada industri engolahan susu
juga pada industri lainnya.
e. Protease
Protease
adalah enzim yang berfungsi untuk menghidrolisis ikatan peptida dari
senyawa-senyawa protein dan diurai menjadi senyawa lain yang lebih sederhana
(asam amino). Contoh protease yang dapat dimanfaatkan adalah bromelin danpapain
sebagai bahan pengempuk daging.
f. Amilase
Amilase
merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolis amilum (pati) menjadi
gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa. Enzim amilase dapat digunakan
dalam proses pembuatan biskuit, minuman beralkohol, dan pembuatan sirup
glukosa.
g.
Oksidoreduktase
golongan
enzim yang mengkatalisis pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa baik
dehidrogenase maupun oksidase.
h. Transferase
Enzim
yang mengkatalisis reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kapada
senyawa lain.
i. Hidrolase
Enzim
yang berperan sebagai katalis pada reaksi hidrolisis, baik pemecahan ester,
glikosida dan peptide.
j. Liase
Enzim
yang mekatalisis dalam reaksi pemisahan gugus dari suatu substrat (bukan cara
hidrolisis) atau sebaliknya.
k. Isomerase
Enzim
yang bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler.
l. Ligase
Enzim
yang mengkatalisis reaksi penggabungan dua molekul.
2.7 Struktur
Enzim
Menurut
Kuhne (1878), enzim berasal dari kata
in + zyme yang berarti sesuatu dalam ragi. Menurut Mayrback (1952), enzim adalah senyawa protein yang dapat
mengatalisi reaksi-reaksi kimia dalam sel da jaringan mahluk hidup. Dari hasil
penelitian dapat di simpulkan bahwa ENZIM adalah biokatalisator, yang artinya
senyawa organik berupa protein bermolekul besar yang dapat mempercepat jalannya
reaksi-reaksi metabolisme tanpa mengalami perubahan struktur kimia.
Kebanyakan
enzim yang terdapat didalam alat-alat atau organ-organ organisme hidup berupa
larutan koloidal dalam cairan tubuh, seperti air ludah, darah, cairan lambung
dan cairan pangkreas.
Pembentukan
enzim memerlukan bahan baku asam amino sehingga pembentukannya akan mengalami
hambatan jika sumber bahan baku ini berkurang.
Beberapa
enzim, seperti pepsin, tripsin dan kimotripsin yang hanya terdiri atas satu
rantai polipeptida disebut enzim monomerik. Enzim lain, seperti heksokinase,
laktat dehidrogenase, endase dan piruvat kinase yang terdiri atas dua atau
lebih rantai polipeptida disebut enzim oligomerik.
Seperti
protein, enzim dapat mengalami denaturasi, misalnya akibat pengaruh pemanasan,
gelombang ultrasonik dan radiasi ultraviolet atau pengaruh penambahan asam,
basa dan pelarut organik tertentu. Denaturasi ini menyebabkan enzim menjadi
tidak aktif atau tidak dapat bekerja.
Pada
enzim terdapat bagian protein yang tidak tahan panas yaitu disebut dengan
apoenzim, sedangkan bagian yang bukan protein adalah bagian yang aktif dan
diberi nama gugus prostetik, biasanya berupa logam seperti besi, tembaga, seng
atau suatu bahan senyawa organik yang mengandung logam.
Apoenzim
dan gugus prostetik merupakan suatu kesatuan yang disebut haloenzim, tapi ada
juga bagian enzim yang apoenzim dan gugus prostetiknya tidak menyatu. Bagian
gugus prostetik yang lepas kita sebut koenzim, yang aktif seperti halnya gugus
prostetik. Contoh koenzim adalah vitamin atau bagian vitamin (misal : vitamin
B1,B2,B6, oniasindan biotin).
Karena
enzim itu suatu protein, konsekuensinya karakteristik biokimia enzim sama
seperti karakteristik protein, yang disintesis oleh sel memerlukan DNA, bila
rusak oleh lingkungan yang tidak mendukung seperti akibat suhu dan pH enzim
dapat menurunkan barier energi aktivasi, sehingga reaksi dapat berlangsung
dalam kondisi normal yang ada pada sel hidup. Enzim dapat mempercepat tingkat
reaksi yang sebenarnya terjadi, tapi jauh lebih lambat.
2.8 Sifat sifat
enzim
1. Enzim adalah
Protein
Sebagai
protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh
kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya
tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.
2. Bekerja
secara khusus/spesifik
Setiap
enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya
setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi
aktifnya.
3. Berfungsi
sebagai katalis
Meningkatkan
kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi
dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan
suatu substrat menjadi lebih sedikit.
4. Diperlukan
dalam jumlah sedikit
Reaksi
enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap
kali reaksi.
5. Bekerja
bolak-balik
Enzim
tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik).
Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan
sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
2.9 Klasifikasi
Enzim
Enzim
dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis,
daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.
1. Penggolongan
enzim berdasarkan tempat bekerjanya
A.
Endoenzim
Endoenzim
disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel.
Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan
untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel,misal
dalam proses respirasi.
B.
Eksoenzim
Eksoenzim
disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel.
Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk
dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat
masuk melewati membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan
substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.
2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
A.
Oksidoreduktase
Enzim
ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan elektron,
hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase
dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer
oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.
B. Transferase
Transferase
mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang
lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut:
1. Transaminase adalah transferase yang memindahkan
gugusan amina.
2. Transfosforilase adalah transferase yang
memindahkan gugusan fosfat.
3. Transasilase adalah transferase yang memindahkan
gugusan asil.
C.
Hidrolase
Enzim
ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:
1. Karboksilesterase adalah hidrolase yang
menghidrolisis gugusan ester karboksil.
2. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak
(ester lipida).
3. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis
protein dan polipeptida.
D. Liase
Enzim
ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari
suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:
1. L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang
mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
2. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang
mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil.
E.
Isomerase
Isomerase
meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:
1. Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
2. Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
3. Cis-trans isomerase, merubah transmetinal
cisrentolal
4. Intramolekul ketol isomerase, merubah
D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat
5. Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA
suksinil- CoA
F. Ligase
Enzim
ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul
pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH
ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP
Asetil CoA + AMP + P-P
3. Enzim lain
dengan tatanama berbeda
Ada
beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya enzim
pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease.
Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel
dari membran sel.
4. Penggolongan
enzim berdasar cara terbentuknya
A. Enzim
konstitutif
Di
dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal,
sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup.
Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya,
misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses
respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.
B. Enzim
adaptif
Perubahan
lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Induksi
menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa
ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh
adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan
oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa.
Mulamula E. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak
adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru
menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E. colimembentuk enzim beta
galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.
Enzim
diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis.
Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan
mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi
dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang
dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase menghidrolisis
amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan tersebut terbukti
tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi
dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi
reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi
oksidasi pada substrat yang sama.
Sistem
penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun ditambahkan pada jenis
reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi
pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus
tertentu. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan
enzim yang baru, maka International Union
of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi
tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih
banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.
2.10 Faktor
Yang Mempengaruhi Enzim
a. Suhu
Enzim
terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap
mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat
bekerja optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400 C. Pada suhu
00 C, enzim tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika
suhunya dinaikkan lebih tinggi lagi sampai batas sekitar 40 – 500 C, enzim akan
bekerja lebih aktif lagi. Namun, pemanasan lebih lanjut membuat enzim akan
terurai atau terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan ini
enzim tidak dapat bekerja.
o Enzim tidak
aktif pada suhu kurang daripada 0oC.
o Kadar tindak
balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10oC.
o Kadar tindak
balas enzim paling optimum pada suhu 37oC. Enzim ternyahasli pada suhu tinggi
iaitu lebih dari 50oC.
b. Derajat
Keasaman (pH)
Enzim bekerja
pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis enjim yang
bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja optimum
pada suasana netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim tersebut
tidak akan bekerja atau bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim
bekerja optimal pada suasana basa atau asam tetapi ditempatkan pada keadaan
asam atau bas, enzimtersebut akan rusak.
Sebagai
contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada pH
rendah.
o Setiap enzim
bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH optimum.
o pH optimum bagi
kebanyakan enzim ialah pH 7.
o Terdapat
beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas
paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak
paling cekap pada pH 8.
c. Inhibitor
Hal
lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back
inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang
terakumulasi dalam jumlah yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang
bersangkutan.
1. Inhibitor Kompetisi
Pada
inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat mengurangi daya
hambatnya, karena inhibitor bersaing dengan substrat untuk mengikta bagian
aktif enzim. Misalnya enzim suksinat
dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam uksinat menjadi
fumarat, jika dalam proses ini dutambahkan asam malonat, maka enzim suksinat
dehidrogenase akan menurun aktivitasnya.
Tetapi
jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan normal kembali.
Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada konsentrasi inhibitor,
konsentrasi substrat, dan aktivitas
relatif inhibitor dan substrat.
2. Inhibitor Nonkompetisi
Inhibitor
nonkompetisi pengauhnya tdak dapat dihilangkan
dengan adanya penambahan substrat lain, dimana inhibitor ini akan
berikatan dengan permukaan enzim tanpa
lepas dan lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat. Sehingga daya kerja
inhibitor sangat tergantung dari
konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor terhadap enzim.
d. Konsentrasi
Substrat
Mekanisme
kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang
tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah.
Sebaliknya, jika jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat.
Pada keadaan substrat berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun tetapi
konstan.
o Pada kepekatan
substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul substrat.
Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas dengan molekul
substrat.
o Apabila
kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak balas dengan
molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
o Penambahan
kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak balas kerana
kepekatan enzim menjadi faktor pengehad.
2.11 Spesifikasi
Enzim
Ada 2
teori mengenai cara kerja enzim, yaitu:
o Teori gembok
anak kunci (key-lock)
Sisi
aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis
substrat saja Gambar 3.4 A) Substrat sesuai dengan sisi aktif seperti gembok
kunci dengan anak kuncinya. Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik.
Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi aktif berubah
sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai pengaruh yang
sama.
o Teori cocok
terinduksi (induced fit).
Sisi
aktif enzim lebih fleksibel dalam menyesuaikan struktur substrat. Ikatan antara
enzim dan substrat dapat berubah menyesuaikan dengan substrat. Inhibitor
Merupakan zat yang dapat menghambat kerja enzim. Bersifat reversible dan
irreversible.
2.12 Peranan
dan Fungsi Enzim Dalam Kehidupan
Terdapat berbagai macam peranan atau Fungsi dari enzim
yakni :
o Reduksi, yaitu
reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan oksigen.
o Dehidrasi yaitu
pelepasan molekul uap air (H20).
o Oksidasi yaitu
reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau penambahan oksigen
o Hidrolisis
yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti pemecahan
molekul pada ikatan yang ditambah H20.
o Deminase yaitu
reaksi pelepasan gugus amin (NH2)
o Dekarbolisasi
yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.
o Fosforilasi
yaitu reaksi pelepasan fosfat.
o Enzim merupakan
biomolekul yang mengkatalis reaksi kimia, di mana hampir semua enzim adalah
protein. Pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang mengawali reaksi disebut
substrat, sedangkan hasilnya disebut produk. Cara kerja enzim dalam
mengkatalisis reaksi kimia substansi lain tidak merubah atau merusak reaksi
ini.
o Fungsi Enzim
Yaitu sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di
luar sel makhluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis yang sangan efisien
dan mempunyai derajat yang tinggi.
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Enzim
adalah senyawa organik yang berperan sebagai katalis yaitu untuk mempercepat
proses dan reaksi kimia yang sedang berlangsung. Enzim bekerja secara spesifik
pada satu jenis substrat. Namun, ada satu enzim yang dapat bekerja pada
beberapa jenis substrat. Enzim sangat berguna untuk bagi manusia, hewan, dan
tumbuhan. Oleh karena itu, keberadaan enzim sangat dibutuhkan untuk
kelangsungan kehidupan di alam ini.
Kerja
enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu,
keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat
keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat
mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH
yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan
mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama
sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah
molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang
meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
3.2 Saran
Kesempurnaan
makalah ini tergantung pada motivasi dan saran yang membangun dari para
pembaca. Maka dari itu, penulis mengharapkan masukan ataupun saran yang
membangun demi kesempurnaan makalah ini.
DAFTAR PUSTAKA
Pack,
Pilip. 2008. Cliffsap Biologi Edisi ke-2. Cet I. Pakar karya: Jakarta.
Prawirohartono,
Slamet. 2004. Kimia Unutk SMA kelas XI. Bumi Aksara:
Jakarta.
Harminto,
Sundowo. 2001. Biologi umum.
Universitas terbuka. Jakarta.
Patta, Muis.
2011. Kimia Organik.
Sekolah Menengah Analis Kimia.
Makassar.
Girindra,
A. 1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta.
Poedjiadi,
A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.
Tidak ada komentar:
Posting Komentar